¿Qué es el inhibidor alostérico?

Un inhibidor no competitivo que se une a la enzima en el sitio alostérico, es decir, en cualquier lugar de la enzima, excepto el sitio activo, se llama inhibidor alostérico.

Explicación:

Un inhibidor alostérico al unirse al sitio alostérico edad la conformación de la proteína en el sitio activo de la enzima que, en consecuencia, cambia la forma del sitio activo. Por lo tanto, la enzima ya no puede unirse a su sustrato específico. Por lo tanto, la enzima no puede realizar su actividad catalítica, es decir, la enzima ahora está inactiva. Este proceso se llama inhibición alostérica.

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Por ejemplo: #"ATP"# actuar como inhibidor alostérico de la enzima piruvato quinasa durante la glucólisis. La piruvato quinasa acelera el último paso de la glucólisis al transferir el fosfato del piruvato de fosfoenol#("PEP")# a #"ADP"# para formar #"ATP"#. El formado #"ATP"# distorsiona la forma del sitio activo al unirse al sitio alostérico de la piruvato quinasa. Por lo tanto, en realidad actúa como inhibidor alostérico en este caso.

Espero que ayude ...


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